Noi cercetări relevă modul în care un grup de molecule mențin organismul uman în funcțiune

©

Autor:

Noi cercetări relevă modul în care un grup de molecule mențin organismul uman în funcțiune
O echipă de cercetători de la Universitatea din Massachusetts a anunțat un nou progres major în înțelegerea modului în care informațiile genetice umane se traduc în cele din urmă în proteine ​​funcționale, unul dintre elementele fundamentale ale vieții umane.
Cercetarea elucidează modul în care proteinele chaperon prezintă „promiscuitate selectivă” pentru proteinele specifice pe care le servesc. Promiscuitatea selectivă le permite să joace un rol esențial în menținerea celulelor sănătoase și reprezintă un pas înainte în înțelegerea originilor unei serii de boli umane, de la cancer la scleroză laterală amiotrofică.

Există patru „litere” în codul ADN liniar: A, C, G și T. Prin procesele complexe de transcripție, urmate de sinteza proteinelor și în cele din urmă de plierea proteinelor, cele patru litere bidimensionale se transformă într-o rețetă tridimensională de 20 litere. De cele mai multe ori, transformarea funcționează ireproșabil, iar celulele se pot construi și reproduce fără probleme. Atunci când ceva nu merge bine, însă, rezultatele pot fi catastrofale. Din fericire, celulele se bazează pe un control riguros al calității pentru a compensa consecințele devastatoare.

Cercetătorii știu de multă vreme că un grup de molecule speciale, numite chaperone, asistă proteinele până la maturare, pentru a ajunge la forma lor finală și corectă. Moleculele „chaperone” își pot da seama ce proteine ​​sunt expuse riscului de a fi deformate și le pot acorda apoi proteine ​​suplimentare. Dar cât de exact își fac munca a fost slab înțeles. Pentru a răspunde întrebărilor și a înțelege procesul prin care moleculele chaperone pot selecta proteinele deformate, cercetătorii au desfășurat un studiu amplu, bazat pe resursele interne de ultimă generație ale Institutului UMass Amherst.

Echipa și-a concentrat eforturile pe o anumită familie de proteine, de tipul Hsp70s. Folosind o combinație de cristalografie cu raze X și rezonanța magnetică nucleară, cercetătorii au descoperit că Hsp70-urile pot deservi multe proteine ​​diferite, însă gama de proteine ​​cu care pot lucra este limitată.

sursa: Science Daily

Data actualizare: 15-10-2021 | creare: 15-10-2021 | Vizite: 71
Bibliografie
‘Selective promiscuity,’ chaperones and the secrets of cellular health, link: https://www.sciencedaily.com/releases/2021/10/211012185717.htm
©

Copyright ROmedic: Articolul se află sub protecția drepturilor de autor. Reproducerea, chiar și parțială, este interzisă!

Alte articole din aceeași secțiune:

 
 
 
Accept cookies Informare Cookies Site-ul ROmedic.ro foloseşte cookies pentru a îmbunătăţi experienţa navigării, a obține date privind traficul și performanța site-ului și a livra publicitate mai eficient.
Găsiți informații detaliate în Politica cookies și puteți gestiona consimțământul dvs din Setări cookies.